Новосибирск, Новосибирская область, Россия
Новосибирск, Новосибирская область, Россия
Рассмотрены основные понятия, имеющие отношение к концепции окислительного стресса. Проанализированы существующие подходы и методы, используемые при его анализе, и отмечено, что окислительный стресс как таковой «измерить» нельзя. Возможно оценить: 1) выраженность и/или стационарную концентрацию тех или иных видов активированных кислородных метаболитов; 2) окислительное повреждение биомолекул; 3) содержание/активность антиоксидантов, – и для характеристики интенсивности окислительного стресса применять ту или иную комбинацию параметров.
антиоксиданты, активированные кислородные метаболиты, окислительный стресс, методы анализа
1. Владимиров Ю.А., Проскурнина Е.В. Свободные радикалы и клеточная хемилюминесценция // Успехи биологической химии. - 2009. - Т. 49. - С. 341-388.
2. Каримов И.Ф., Дерябин Д.Г., Каримова Д.Н., Субботина Т.Ю., Манухов И.В. Использование Escherichia сoli, несущих генетические конструкции soxS::lux или katG::lux, для оценки окислительного метаболизма лейкоцитов при фагоцитозе // Бюллетень экспериментальной биологии и медицины. - 2016. - Т. 161, № 2. - С. 237-242.
3. Ланкин В.З., Тихазе А.К., Капелько В.И., Шепелькова Г.С., Шумаев К.Б., Панасенко О.М., Коновалова Г.Г., Беленков Ю.Н. Механизмы окислительной модификации липопротеидов низкой плотности при окислительном и карбонильном стрессах // Биохимия. - 2007. - Т. 72, № 10. - С. 1330-1341.
4. Меньщикова Е.Б., Зенков Н.К., Ланкин В.З., Бондарь И.А., Труфакин В.А. Окислительный стресс. Патологические состояния и заболевания. - Новосибирск: АРТА, 2008. - 284 с.
5. Меньщикова Е.Б., Ланкин В.З., Зенков Н.К., Бондарь И.А., Круговых Н.Ф., Труфакин В.А. Окислительный стресс. Прооксиданты и антиоксиданты. - М.: Слово, 2006. - 556 с.
6. Меньщикова Е.Б., Ланкин В.З., Кандалинцева Н.В. Фенольные антиоксиданты в биологии и медицине. - Saarbrücken: LAP LAMBERT Acad. Publishing, 2012. - 496 с.
7. Панасенко О.М., Сергиенко В.И. Галогенирующий стресс и его биомаркеры // Вестник РАМН. - 2010. - № 1. - С. 27-39.
8. Antus B, Kardos Z (2015). Oxidative stress in COPD: molecular background and clinical monitoring. Cur. Med. Chem., 22 (5), 627-650.
9. Artemenko K, Mi J, Bergquist J (2015). Mass-spectrometry-based characterization of oxidations in proteins. Free Radic. Res., 49 (5), 477-493.
10. Boronat S, Garcia-Santamarina S, Hidalgo E (2015). Gel-free proteomic methodologies to study reversible cysteine oxidation and irreversible protein carbonyl formation. Free Radic. Res., 49 (5), 494-510.
11. Calabrese V, Dattilo S, Petralia A, Parentia R, Pennisia M, Koverecha G, Calabresea V, Grazianoa A, Montea I, Maiolinoa L, Ferreric T, Calabresed EJ (2015). Analytical approaches to the diagnosis and treatment of aging and aging-related disease: redox status and proteomics. Free Radic. Res., 49 (5), 511-524.
12. Chang MC, Pralle A, Isacoff EY, Chang CJ (2004). A selective, cell-permeable optical probe for hydrogen peroxide in living cells. J. Am. Chem. Soc., 126 (47), 15392-15393.
13. Dizdaroglu M, Coskun E, Jaruga P (2015). Measurement of oxidatively induced DNA damage and its repair, by mass spectrometric techniques. Free Radic. Res., 49 (5), 525-548.
14. Ermakova YG, Bilan DS, Matlashov ME, Mishina NM, Markvicheva KN, Subach OM, Subach FV, Bogeski I, Hoth M, Enikolopov G, Belousov VV (2014). Red fluorescent genetically encoded indicator for intracellular hydrogen peroxide. Nat. Commun., (5), 5222.
15. Ferraro SA, Astort F, Yakisich JS, Tasat DR (2016). Particulate matter cytotoxicity in cultured SH-SY5Y cells is modulated by simvastatin: Toxicological assessment for oxidative damage. Neurotoxicology, (53), 108-114.
16. Goiffon RJ, Martinez SC, Piwnica-Worms D. (2015). A rapid bioluminescence assay for measuring myeloperoxidase activity in human plasma. Nat. Commun., (6), 6271.
17. Gomez-Mejiba SE, Zhai Z, Della-Vedova MC, Muñoza MD, Chatterjeec S, Townerd RA, Hensleye K, Floydf RA, Masong RP, Ramirez DC (2014). Immuno-spin trapping from biochemistry to medicine: advances, challenges, and pitfalls. Focus on protein-centered radicals. Biochim. Biophys. Acta, 1840 (2), 722-729.
18. Halliwell B, Gutteridge JMC (2007). Free radicals in biology and medicine, 704.
19. Hawkins CL, Davies MJ (2014). Detection and characterisation of radicals in biological materials using EPR methodology. Biochim. Biophys. Acta, 1840 (2), 708-721.
20. Jabri MA, Sani M, Rtibi K, Marzouki L, El-Benna J, Sakly M, Sebai H (2016). Chamomile decoction extract inhibits human neutrophils ROS production and attenuates alcohol-induced haematological parameters changes and erythrocytes oxidative stress in rat. Lipids Health Dis., 15 (1), 65.
21. Kettle AJ, Albrett AM, Chapman AL, Dickerhof N, Forbes LV, Khalilova I, Turner R. (2014). Measuring chlorine bleach in biology and medicine. Biochim. Biophys. Acta, 1840 (2), 781-793.
22. Kumskova EM, Antonova OA, Balashov SA, Tikhaze AK, Melkumyants AM, Lankin VZ (2014). Malonyldialdehyde and glyoxal act differently on low-density lipoproteins and endotheliocytes. Mol. Cell. Biochem., 396 (1-2), 79-85.
23. Lennicke C, Rahn J, Heimer N, Lichtenfels R, Wessjohann LA, Seliger B (2016). Redox proteomics: Methods for the identification and enrichment of redox-modified proteins and their applications. Proteomics, 16 (2), 197-213.
24. Levonen AL, Hill BG, Kansanen E, Zhange J, Darley-Usmare VM (2014). Redox regulation of antioxidants, autophagy, and the response to stress: implications for electrophile therapeutics. Free Radic. Biol. Med., (71), 196-207.
25. Lushchak VI (2016). Time-course and intensity-based classifications of oxidative stresses and their potential application in biomedical, comparative and environmental research. Redox Rep., 1-9.
26. Maeda H, Fukuyasu Y, Yoshida S, Fukuda M, Saeki K, Matsuno H, Yamauchi Y, Yoshida K, Hirata K, Miyamoto K (2004). Fluorescent probes for hydrogen peroxide based on a non-oxidative mechanism. Angew. Chem. Int. Ed. Engl., 43 (18), 2389-2391.
27. Maulucci G, Labate V, Mele M, Panieri E, Arcovito G, Galeotti T, Østergaard H, Winther JR, De Spirito M, Pani G (2008). High-resolution imaging of redox signaling in live cells through an oxidation-sensitive yellow fluorescent protein. Sci. Signal., 1 (43), pl3.
28. McQuade LE, Lippard SJ (2010). Fluorescent probes to investigate nitric oxide and other reactive nitrogen species in biology (truncated form: fluorescent probes of reactive nitrogen species). Curr. Opin. Chem. Biol., 14 (1), 43-49.
29. Niki E (2014). Biomarkers of lipid peroxidation in clinical material. Biochim. Biophys. Acta, 1840 (2), 809-817.
30. Pluth MD, Tomat E, Lippard SJ (2011). Biochemistry of mobile zinc and nitric oxide revealed by fluorescent sensors. Ann. Rev. Biochem., (80), 333-355.
31. Poulsen HE, Nadal LL, Broedbaek K, Panieri E, Arcovito G, Galeotti T, Østergaard H, Winther JR, De Spirito M, Pani G (2014). Detection and interpretation of 8-oxodG and 8-oxoGua in urine, plasma and cerebrospinal fluid. Biochim. Biophys. Acta, 1840 (2), 801-808.
32. Rhee SG, Chang TS, Jeong W, Kang D (2010). Methods for detection and measurement of hydrogen peroxide inside and outside of cells. Mol. Cells, 29 (6), 539-549.
33. Roda A, Guardigli M (2012). Analytical chemiluminescence and bioluminescence: latest achievements and new horizons. Anal. Bioanal. Chem., 402 (1), 69-76.
34. Sies H (2015). Oxidative stress: a concept in redox biology and medicine. Redox Biol., (4), 180-183.
35. Sies H (1991). Oxidative stress: introduction. In: Sies H (ed.). Oxidative stress: oxidants and antioxidants, XV-XXII.
36. Sies H (1985). Oxidative stress: introductory remarks. In: Sies H (ed.). Oxidative Stress, 1-8.
37. Sies H, Jones D (2007). Oxidative stress. In: Fink G (ed.). Encyclopedia of stress, (3), 45-48.
38. Soh N (2006). Recent advances in fluorescent probes for the detection of reactive oxygen species. Anal. Bioanal. Chem., 386 (3), 532-543.
39. Woolley JF, Stanicka J, Cotter TG (2013). Recent advances in reactive oxygen species measurement in biological systems. Trends Biochem. Sci., 38 (11), 556-565.
40. Xu Z, Xu L (2016). Fluorescent probes for the selective detection of chemical species inside mitochondria. Chem. Commun. (Camb.), 52 (6), 1094-1119.
41. Yamamoto T, Suzuki T, Kobayashi A, Wakabayashi J, Maher J, Motohashi H, Yamamoto M (2008). Physiological significance of reactive cysteine residues of Keap1 in determining Nrf2 activity. Mol. Cell. Biol., 28 (8), 2758-2770.
42. Zhao BS, Liang Y, Song Y, Zheng C, Hao Z, Chen PR (2010). A highly selective fluorescent probe for visualization of organic hydroperoxides in living cells. J. Am. Chem. Soc., 132 (48), 17065-17067.
